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米氏常数如何计算?Km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数. 米氏常数-定义k1 k3 E+S〈——〉ES〈——〉E+P k2 k4 其中,E为酶,S为底物,P为产物,k1,k2,k3,k4为反.
米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度.Km值愈小,酶与底物的亲和力愈大. 生化要再好好看看书啊!
关于米氏常数km的说法,哪一个是正确的Km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数. 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然.
请问α - 淀粉酶的Km(米氏常数)是多少?the km of α-amylase for soluble starch (calculated per mole of α-1,4 linked maltose residues) was 5.87 mm.goff et al. 1995他做的就是human salivary α-amylase.
葡萄糖氧化酶的米氏常数km大概是多少纤维二糖酶的Km和Vmax值分别为6.01mmol/L和7.06mmol/(min·L) 这是可以确定的,几篇文献都这么说的
km值名词解释. 谢谢米氏常数(Km)的含义是酶促反应达最大速度(Vm)一半时的底物(S)的浓度.它是酶的一个特征性物理量,其大小与酶的性质有关.它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中. Km的含义是酶促反应达最大速度(Vm)一半时的底物(S)的浓度.,即当V=Vm/2时,S=K,单位为mol/l.Km是酶极为重要的动力学参数,其物理含义是指ES复合物的消失速度常数(k-1+k2)与形成速度常.
米氏方程是说明?和?之间的关系,Km的定义?表示一个酶促反应的起始速度(v)与底物浓度([S])关系的速度方程,v=Vmax[S]/(Km+[S]). 酶促反应动力学简称酶动力学,主要研究酶促反应的速度以及其它因素,例如抑制剂等对反应速度的影响. 在酶促反应中,在低浓度底物情况下,反应相对于底物是一级反应(first order reaction);而当底物浓度处于中间范围时,反应(相对于底物)是混合级反应(mixed order reaction).当底物浓度增加时,反应由一级反应向零级反应(zero order .
3、说明米氏常数Km及最大反应速度Vmax的意义及应用.米氏常数Km表示最大反应速率1/2时的底物浓度. 由米氏方程:v=Vmax*[S]/(Km+[S]) 可得:Vmax=134.144μmol/(L·min) 因此:V(10-4)=5.366μmol/(L·min)
生物化学 酶 [S]与Km的比值你好! 米氏常数Km有两个意义: ①v = 1/2 Vm 时底物的浓度 ②底物与酶的亲和度 v = Vm [S] / (Km + [S] ) 补充回答: Km是有两个意思,两者是一致的 从①来看,Km越小越好,因为我们只要很小的底物浓度就可以达到较大的反应速率 从②来看,Km值越小,与酶的亲和力越强,越有利于反应 这和公式中体现出来的是一样的
1米每秒=?千米每小时、怎么求出来的你想啊,如果你以1m/s的速度走1小时,是不是走了1m/s*3600s=3600m 3600秒=1小时,所以1m/s=3.6km/h
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